Questions diverses

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Questions diverses

Message par EmiLie le Mar 20 Déc - 22:24

J'ai plusieurs questions sur ce que vous avez vu/pas vu en cours, et les exigences des profs :

- besoin de connaître chaque a.a, chaque lettre qui les reprend, structure ? Ou de manière plus générale ?
- vous avez vu Alzheimer plus en détails que les autres maladies liées à un mauvais repliement ? (vu qu'il y a des slides que pour elle)
- vous avez vu ciblage et adressage des protéines? (préférerait laisser ça pour Gueydan ou André...)

Et puis des questions plus précises :

- Chapitre I : mais où donc se trouveraient les slides en entier ? (ou c'est normal?)
- Ils parlent souvent d'entropie tout au long du cours, par exemple pour la solvatation (dans interactions hydrophobes slide 47 chap I), c'est quoi le lien exact ? ( système tend vers plus grande entropie, plus de désordre ? mais alors comment s'explique le cas où il y a solvatation... ? )
- mode positif/ mode négatif en spectro de masse ( slide 56 chap 3 ). C'est quoi le principe ?
- en très gros: molten globule = ? (sorte d'intermédiaire pour former protéine native?)

merci !





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Re: Questions diverses

Message par Corentin le Mar 20 Déc - 22:40

Alors ce que je peux répondre :

Déjà on connait pas vraiment les exigences des profs. Il paraît que ce qui est marqué sur ce forum n'est plus à jour. Apparemment, les profs auraient dit aux chimistes que l'examen se passe plus comme une discussion, qu'il faut évidemment bien savoir comparer les différentes techniques... Mais je ne sais rien de plus.

-les AA, je pense qu'il vaut mieux connaître les lettres, et au moins les groupements spéciaux (pas forcément toute la structure).
Genre les trucs à savoir : lesquels sont chargés (+, -, selon le pH?), ont un groupement polaire OH ou SH, sont aromatiques, ou autres, style proline qui déforme la structure, etc.

-Alzheimer, on a vu pas mal oui, mais pas plus que ce qui est dans les slides. Enfin je me souviens plus vraiment, je crois que je n'ai pas beaucoup écouté. C'était surtout sur les amyloses, fibres amyloïdes en général, je pense.

-ciblage des protéines, oui on l'a vu. C'est très redondant avec le cours de Gueydan de l'année passée ou de André de cette année, mais faut le revoir pour ce cours-ci.

-slides en entier du chap I : aucune idée
-sais pas trop pour l'entropie
-sais pas pour la spectro de masse, j'ai vu ça nulle part ailleurs

-molten globule = intermédiaire de reploiement. Les structures secondaires sont déjà là mais la protéine n'a pas encore sa structure tertiaire. le molten globule est plus compact que la protéine dénaturée, mais moins qu'à l'état natif.

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Re: Questions diverses

Message par Pretoriko le Mer 21 Déc - 1:47

Pour les slides du chapt 1 je vous ai envoyé un mail.

Pour l'entropie j'ai écris que, dans le cas des interactions hydrophobes, si l'eau forme des chlatrates autour des protéines c'est justement pour réduire le coût entropique que ça génère et le prof avait rajouté que "En fin de compte ce n'est juste qu'une question de probabilité combinatoire -> Kézako? -_-'"
Pour le spectro de masse en mode positif tu travailles avec des entités protonées alors qu'en mode négatif tu ne verras que les entités déprotonées. J'imagine que c'est au niveau du détecteur que tu choisis de voir l'un ou l'autre mais j'en sais pas plus.

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Re: Questions diverses

Message par EmiLie le Mer 21 Déc - 18:39

merci !

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