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examen 2011: question et déroulement

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Message par nadia Ven 23 Déc - 12:19

bn en gros t'arrives, tu te poses et direct y attaquent la convers. la question première ct qu'est ce que la dynamique des protéines et pq s'y intèresse-t-on? tu blablate un ti peu. ensuite, y demandent quels sont les techniques permettant d'étudier cette dynamique. et la t'abordes les différentes techniques. quelques questions par ci par là et enfin y demandent t'as une protéines et tu vx savoir si elle est fonctionnelle: cmt tu fais?

Alors aucune questions précises, y rentrent absolument pas dans les détails, les propriétés des aa, ils s'en foutent.... les différents diagrammes rmn pareil..... et voilà j'ai tt dis! bne merde à vous pcq pr ma part moi j'ai galéré.....

nadia
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Message par sebastien Ven 23 Déc - 12:38

nadia a écrit:bn en gros t'arrives, tu te poses et direct y attaquent la convers. la question première ct qu'est ce que la dynamique des protéines et pq s'y intèresse-t-on? tu blablate un ti peu. ensuite, y demandent quels sont les techniques permettant d'étudier cette dynamique. et la t'abordes les différentes techniques. quelques questions par ci par là et enfin y demandent t'as une protéines et tu vx savoir si elle est fonctionnelle: cmt tu fais?

Alors aucune questions précises, y rentrent absolument pas dans les détails, les propriétés des aa, ils s'en foutent.... les différents diagrammes rmn pareil..... et voilà j'ai tt dis! bne merde à vous pcq pr ma part moi j'ai galéré.....

Quasi pareil... Dans les petites questions ils m'ont demandé de décrire le FRET et comment le mettre en place au niveau du labo! Donc concrètement qu'est ce que l'on met dans la protéine et à quels endroits? (2 GFP différentes dans la séquence susceptible d'interagir qui elle même est dans un plasmide) Ils m'ont demandé de faire un graphe montrant si oui ou non il y avait interaction entre les deux sites. Ensuite, en fonction de quoi varie l'efficacité du FRET? (1/r6) à quoi cela te fait-il pensé? (Lennard-jones) Est-ce un processus purement radiatif? (non car pas en 1/r2)

Et puis pour finir, en cristallo RX, les protéines mises sous forme de cristal sont-elles complètement immobiles? (non, il y a un effet thermique et il est calculé par le coefficient B...)

Moi ils m'ont dit que c'était bon... Et ils sont pas stressant c'est vraiment plus comme une discution!

IL N'Y A PAS DE PRÉPARATION!!!!!

rendeer rendeer rendeer rendeer Et maintenant Joyeux Noël!!!! rendeer rendeer rendeer rendeer
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Message par EmiLie Ven 23 Déc - 12:52

Vous avez pas oublié Smile merciiiiii beaucoup !!!
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Message par Corentin Ven 23 Déc - 13:08

Merci Smile

Juste un truc, par dynamique des protéines ils entendent l'étude des protéines de manière générale, ou bien vraiment l'étude de comment elles bougent, interagissent, se reploient (les phénomènes dynamiques quoi ^^)?
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Message par Pretoriko Ven 23 Déc - 13:40

Pareil que Nadia et Seb.
Discuter au départ des différentes techniques pour étudier les structures des protéines et leur dynamique sauf que ça c'est très vite arrêté sur la RMN (Parler de la résolution, des histoires de graphes à plusieurs dimensions...)
Faut vraiment bien connaître les avantages / désavantages entre toutes les techniques et c'est un examen en gros "que" de compréhension et réflexion. Comme cas j'ai eu comment tu ferais expérimentalement pour déterminer l’interaction entre une prot et un ligand par RMN. Donc faut prendre d'abord le spectre de ta protéine seul, puis avec le ligand. "Ok mais si ton ligand est en fait une autre très grosse protéine comment tu fais pour voir qqch?" Bah faut alors la marquer que partiellement blabla...
Ils m'ont quand même demandé de parler des misfolding (genre de maladies...) Parler de la structure en cross beta "Comment on l'a découvert"? Expérience de diffraction sur les fibrilles qui ont donné des spectres de diffraction avec diffraction au dessus et en dessous du pattern qui représente les distances entre les différents feuillet beta. C'est sur une slide avec plusieurs disques et des zones rosées dans la fin du cours.
Et aussi "Ce genre de maladie sont pluton récessive ou dominante?" Quand c'est perte de fonction c'est dominant alors que si gain de fonction c'est récessif. etc...

Comme les autres ont dit, aucune question dans le détail sur le fonctionnement d'une technique mais bcp bcp de réflexion. Ils mettent vraiment à l'aise et comme pour Seb m'ont dit que ça a été.

Courage pour les suivants et bonne fête (et bon blocus :p)
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Message par EmiLie Ven 23 Déc - 13:53

merci ! c'était donc ça ce graphique avec les disques de couleur rosée Very Happy
juste petite rectification, je suppose que t'as juste inversé en écrivant sur le forum, mais pour les suivants : perte de fonction c'est récessif (complémenté par l'autre allèle) et gain de fonction c'est dominant.
(ex mucovidose, perte de fonction, maladie récessive, faut être homozygote pour la mutation DeltaF508 pour être malade)
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Message par Corentin Ven 23 Déc - 18:14

Pour moi il a commencé par demander de comparer les méthodes à haute résolution (RMN cristallo) aux méthodes spectroscopiques. Donc parler des avantages/inconvénients, etc.
Ensuite il m'a demandé comment étudier le reploiement par dichroïsme circulaire, de dessiner un spectre de DC pour une protéine à hélices alpha : dénaturée, molten globule, et native.
Ensuite c'est parti sur la RMN, comment déterminer très rapidement si la protéine est bien ou pas reployée, puis d'autres questions plus pointues sur le fonctionnement RMN.
Pour finir, il demandait comment étudier si deux parties d'une protéine sont en contact ou pas, donc c'est parti sur le FRET, et puis comme pour Seb, comment ça varie (1/r6) et si c'est ou pas radiatif (1/r2), puis expliquer pourquoi, etc.

Ils sont vraiment sympas, essayent de détendre l'atmosphére, font des petites blagues, etc.
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Message par EmiLie Ven 23 Déc - 20:28

perso gros fail, c'est parti dans la 2ème partie sur le ciblage des protéine, partie que j'avais complètement zappée parce que pas le courage de revoir pour la 4ème fois la même chose et c'est pas la dernière vu qu'on va devoir revoir ça avec André aussi (et oui j'ai une mémoire de poule et ne connaissait plus le mécanisme exacte). Donc dégoutée d'avoir été interrogée là dessus, en plus c'est très loin d'être le plus compliqué de la matière... vraiment déçue de pas pouvoir avoir montré que je comprenais le reste... Fin soit je pense qu'il faut vraiment avoir rien compris pour planter l'exam, ils sont très cools, mettent à l'aise...
Sinon aussi comme question: comment étudier la dynamique des protéines.
Puis partis sur quencher... m'ont demandé le graphique Stern Volmer, c'est quoi, quels sont les axes ? et même genre de questions que les autres

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