Questions protéines

Voici une liste de questions sur les protéines qui parcoure un peu tout le cours, généralement c’est plus de détail qui semblent plus illogiques qu’autre choses.
Merci d'avance pour ceux qui prendrons quelque minute de leur temps pour ne repondre ne fut-ce qu'a une seul question

1 Dans la formation d’un polypeptide, c’est l’ARNt qui apporte les bases aromatiques au ribosome ? Je confonds toujours avec l’ARNm.

2 Pourquoi dans l’expérience de Afinsen, si on retire ME (le mercaptoethanol qui scinde les pont S-S ) avant l’urée (qui scinde les pont H) seulement 1 à 2 % des pont S-S se refond alors que dans l’autre sens 100% des liaison se refond ? Il y a un ordre dans la formation des liens, les pont H se forment avant les ponts disulfures pour diminuer les possibilités de conformations ?

3 Dans l’expérience de Levinthal , je ne comprends pas le truc des vitesses rapides puis lentes et de l’état natif de la protéine dans le puits d’énergie. Comment le centre de nucléation se forme-t-il (totalement aléatoire ?) ?

4. Y a-t-il un lien entre les protéines chaperons et le stress ?

5. Pour la N-glycosylation, l’asparagine se trouve-t-elle bien dans la chaîne principale et pas dans une chaîne latérale ? D’ailleurs, les chaînes sont bien juste les liaisons de type ponts S-S, liens H, etc… ?

6 Dans la N-Glugosylation lorsqu’on parle du N-acetylglucoamine – manose – glucose en tant que sucre pré formé, c’est quoi un sucre pré formé ?

7 C’est quoi la différence entre Dsb et Dsb C dans la vérification des bons branchements

8 C’est quoi la différence entre cis-Golgi et Trans-Golgi ? Golgi, c’est une membrane pas une molécule alors pourquoi on parle de cis et trans ?

9 Lorsqu’on dit la charge globale de migration détermine sa migration on parle de sa vitesse avec laquelle elle va atteindre son ph isoélectrique mais cela n’influence pas la valeur de se ph ?

10 On dit glycosylation mais on dit une protéine glycolysé!?

11 On parle de taux d’expression d’une protéine c’est quoi ?

12 (Ca c’est plus de la chimie anal) Lorsqu’en chromato d’affinité on fait une deuxième chromato et qu’on ne connaît pas le ligand, c’est pour séparer protéine ligand ou pour identifier le ligand ?

13 Dans la chromato par chélation, la protéine vient se lier au ligand qui fond parti de la phase stationnaire. Ces ligands ont été rajoutés aux billes de silice avant l’élution ?

14 Lorsqu’on dit l’enzyme s’attache au substrat, c’est la même chose que de dire

15 Je ne comprends pas comment on trouve Km dans la partie des inhibiteurs enzymatiques avec le graphe de LB, on connait Vmax ?

16 Quand le rétinal passe en configuration, la liaison rétinal se détache de l’opsine ?

17 Si la rhodopsine change de conformation, la protéine G aussi ?

18 L’hyperpolarisation, pourquoi les neurones ne sont plus transmit quand le potentiel membranaire passe de -40mV à -70mV ?

19 Une protéine secrétée passe aussi par le lumen du R E ?

20 Comment ont dit l’opposé de protonée, neutroné , négatif? Ca ce dit pas ça.

21 Si on nous demande un exemple d’interaction ligand-récepteur on peut parler du doigt de zinc ou du leucine zipper ?

Encore merci d'avance

1.
Tout ca à lieu lors de la traduction. Une des sous-unités du ribosome se fixe sur l'extrémité de l'ARNm. Le ribosome se déplace alors de codon en codon sur l'ARNm et il va associer chaque codon à un ARNt portant un résidu.
En gros l'ARNm c'est le "fil codé" et l'ARNt c'est ce qui va larguer des résidus au "fil" suivant le code.

2.
D'après moi, il y a plus de pont H que de pont S-S. Les S-S interviennent à quelques endroit dans la molécule (donc on peut se dire qu'elle intervient pour la conformation générale) et les pont H sont plus nombreux (intervient pour quasi chaque coude, angle, "noeud" :p on peut dire pour plus de "détails").
Le S-mercaptoE casse les S-S et l'urée lui casse les ponts H. Donc si tu retire le S-ME, tes lien S-S vont se reformer mais il y en a peu donc la molecule sera juste un peu renaturé.
Maintenant si tu retires aussi l'urée, les pont H peuvent se reformer et ta molécule peut se renaturer completement.

5.
On a une chaine peptidique principale. Dans cette chaine principale on y trouve notament l'aa asparagine. C'est à son niveau que va se fixer l'-ose (qui forme la "chaine secondaire")

8.
L'appareil de golgi est partagé en un coté cis et un coté trans (cf cours bio ba1). Y a un coté où les protéines (--> sécrétion) entrent: coté CIS et un autre où les vésicules sortent: coté TRANS

10.
Attention! Glycosylation --> glycosylée
Glycolyse --> glycolysée

20. "déprotoné".