Questions d'examen

voilà ce que j'ai trouvé sur un forum :

1.
Coucou ? tous!
Voili voilou les questions que j'ai eu à l'exam...
En tout cas, pas de surprise, et il est vraiment sympa (et demande pas de gros détails!)!! Donc pas de panique!

1ère partie, comme prévu, on écrit une phrase tir?e d'un livre, et on doit lire en séquence d'aa. Il demande la charge à différents pH, puis différentes petites questions, du genre: est-ce que ca pourrait être un segment transmb si c'est une hélice a, quelle est sa taille? et si c'est un brin b? Est-ce qu'on peut faire de la fluorescence, est-ce qu'il peut être phosphorylé... Fin voilà, des petites questions du style...

Puis 2ème partie, il ballade dans le cours.
Moi, il m'a demandé de lui parler du reploiement in vivo, de comparer les avantages et inconvenients de cristallo et RMN (sans devoir expliquer toute la methode), et puis de choisir une technique, et d'expliquer le max...
Ca para?t long comme ?a, mais ?a passe vite, il met ? l'aise, et si on voit pas tout de suite ce qu'il veut, il aide, donc voilà!

2.
Eh bien, en fait je ne vois pas trop quoi ajouter etant donné qu'il m'a posé exactement les mêmes questions.
Je peux p-e juste dire qu'il m'a également demandé de parler des chaperons et des chaperonines, des voies de dégradation des protéines dans la cellule.
Il m'a également demandé ce qui pouvait être glycosylé dans le peptide. il faut donc bien se souvenir des résidus qui sont modifiés !!!
Il est également super super sympa donc pas de stress.
En plus, il m'a expédiée en 15 minutes.

3.
Je confirme, il est sympa. Il m'a demandé de prendre une phrase au hasard dan un bouquin en anglais, j'ai dû l'écrire et en extraire les lettres qui correspondent à des aa. Après c'est le chambard habituel : pH, polarité, etc, changement de ph... De là il demande si ça pourrait être une h?lice ou un feuillet. Ensuite il m'a interrogé sur la fluorescence, la RMN, la DRX, le DC, le reploiement, la dégradation et encore quelques autres trucs dont j'me souviens plus. En gros, ça a duré plus d'une demi-heure, il avait soif d'apprendre le petit !

sympa merci ness

edit:

alors moi j'ai du ecrire une phrase comme les autres . Fallait d'abord enlever les lettres qui étaient pas pas des AAs (me restait 31 lettres), puis citer le nom de tout les AAs en "lisant" ce qui restait. Après mettre les charges a pH 7.5 (physio), puis les charges a pH 2. Ensuite dire si ça pourrait être une hélice alpha, si oui quelle longueur elle aurait, est-ce qu'elle pourrait être transmembranaire, quelle AAs on pourrait changer pour qu'elle le soit, est-ce que ça serait utile de faire une analyse par fluorescence, etc.

Après j'ai du citer les techniques d'analyses de structures, les expliquer un peu puis en choisir une et l'expliquer à fond (j'ai pris DRX). Ensuite parler de la dégradation des protéines, différentes voies, ubiquitinylation, etc et pour finir un peu parler des protéines transmembranaires, avec peptide signal, srp, translocon, ER, différents types, etc.

Voila sinon il est assez cool, moi il a pas dit grand chose pendant l'oral mais bon ^^

bonne merde aux suivants

mettez vos questions bande de moules !! et la génération future dans tout ça hein ?

-"Décrivez une expérience simple qui me permettre de caractériser le déplacement d'une protéine dans une cellule et ensuite une expérience qui caractériserait l'interaction avec une autre protéine"

--> Pas évident de décrire l'examen, ca va vraiment dans tous les sens!

Oh Oli j'ai eu les mêmes questions que toi!! Enfin celle là en tout cas!

"Expliquer pourquoi une protéine est et doit être une structure flexible"
Alors en partant de ca, on a parlé des forces qui interviennent, lesquelles permette la flexibilité=>la longueur du lien covalent intervient que très peu, c'est surtout le fait qu'il puisse y avoir des rotations qui donne une grande partie de la flexibilité
=> un exemple de protéine qui doit être flexible= la protéine de HA qui change de conformation pour "devenir active"
Puis on a parlé des effets de la température: genre pq alors que c'est fait à partir des même acides aminés, certaines protéines sont efficace en milieu polaire(genre dans les poissons qui vivent sous la glace) alors que d'autre sont efficace à température corporel(37°C)
Puis après ca a dévier sur une expérience pour mettre en évidence la flexibilité=> j'ai parlé de la RMN dans le cas d'une protéine soluble (ou globulaire) et j'ai juste dit qu'on aurait des spectre différents selon que tels AA est exposé à l'eau ou non.
Sinon ils sont sympas